Proteinfaltung

Artikel und Hintergründe zum Thema

Klumpen als ZwischenlagerNeuer Blick auf Bildung und Auflösung von Proteinaggregaten

Elektronenmikroskopische Aufnahme von Hefezellen ohne und mit Proteinaggregaten

ETH-Forscher haben entdeckt, dass die Bildung von Protein-Aggregaten in Hefezellen umkehrbar ist. Das wirft auch ein neues Licht auf Krankheiten des Menschen, die auf solche Aggregate zurückgeführt werden.

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Versagt die Ribosomen-assoziierte Proteinqualitätskontrolle, können sich fehlgefaltete Proteine in den Mitochondrien zu toxischen Aggregaten anreichern und diese schädigen.

Protein-KlumpenQualitätskontrolle in den Mitochondrien

Auch gesunde Zellen produzieren Proteine, die anfällig für eine Verklumpung sind. Grund dafür sind reaktive Sauerstoffspezies, die bei der zellulären Energiegewinnung entstehen. Mit einer ausgeklügelte Proteinqualitätskontrolle gehen Zellen gegen toxische Aggregate vor.

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Alzheimer-ForschungBislang schärfstes Bild zeigt unbekannte Amyloid-Details

Alzheimer-Forschung: Bislang schärfstes Bild zeigt unbekannte Amyloid-Details

Ein deutsch-niederländisches Forscherteam hat die Struktur einer Amyloid-Fibrille in bislang unerreichter Auflösung entschlüsselt. Das atomgenaue Modell zeigt bislang unbekannte strukturelle Details, mit denen sich viele Fragen zum Wachstum der schädlichen Ablagerungen sowie zur Wirkung genetischer Risikofaktoren erklären lassen.

 

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Von links: Prof. Dr. Elke Deuerling, Dr. Marie Anne Hanebuth, Sandra Fries, Dr. Alok Jain und Prof. Dr. Christine Peter. (Foto: Universität Konstanz)

ProteinfaltungWie das Chaperon Ssb mit dem Ribosom Kontakt aufnimmt

20 Jahre lang haben Forschende versucht herauszufinden, warum das Chaperon Ssb als einziges Mitglied der weit verbreiteten Hsp70-Chaperon-Familie direkt am Ribosom binden kann. An der Universität Konstanz wurde dieses Geheimnis nun gelüftet.

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dreidimensionale Struktur

Dunkle Materie im ProteomAuf der Suche nach Strukturen „dunkler Proteine“

Ob Antikörper, Enzym oder Transportstoff: Proteine haben lebenswichtige Funktionen. Zwar können Wissenschaftler die dreidimensionale Struktur vieler Proteine zumindest teilweise aufklären.

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Amyloidplaques bei Alzheimer und Diabetes: Neue Leitstrukturen für Therapeutika

Amyloidplaques bei Alzheimer und DiabetesNeue Leitstrukturen für Therapeutika

Wenn Proteine Ihre Raumstruktur verändern und verklumpen, entstehen sogenannte amyloide Fibrillen und Plaques. Diese „Proteinaggregationsprozesse“ schädigen Zellen und lösen Krankheiten wie Alzheimer oder Typ 2 Diabetes aus.

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Toxische Proteine: Max-Planck-Forscher entdecken neuen Abbauweg

Toxische ProteineMax-Planck-Forscher entdecken neuen Abbauweg

Viele neurodegenerative Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Chorea Huntington gehen mit der Ansammlung von anormalen und verklumpten Proteinen einher. Zellulärer "Müll" dieser Art kann in zellulären Recyclingstationen beseitigt werden - in den sogenannten Lysosomen.

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Hydratwasser als Vermittler zwischen Protein und Umgebung: Die „Arbeitsumgebung“ beeinflusst die Proteineigenschaften

Hydratwasser als Vermittler zwischen...Die „Arbeitsumgebung“ beeinflusst die Proteineigenschaften

Die Funktion von Proteinen, die in Zellen vielfältige Aufgaben erfüllen, wird häufig in wässrigen Pufferlösungen untersucht. Unklar ist aber, beispielsweise bei pharmazeutischen Studien, ob sie in diesen Lösungen genauso funktionieren wie in ihrer natürlichen Umgebung.

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Gefährliche Verwechslung: Faltungsprotein bindet für Alzheimer verantwortliches Protein

Gefährliche VerwechslungFaltungsprotein bindet für Alzheimer verantwortliches Protein

Die für die Alzheimer-Krankheit verantwortlichen Tau-Proteine binden an das Faltungsprotein HSP90. Welche molekularen Anlagerungsmechanismen dabei eine Rolle spielen, konnte nun ein internationales Wissenschaftlerteam unter Federführung der Technischen Universität München (TUM) und des Helmholtz Zentrums München aufklären.

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Proteinfaltung: weitere Informationen

Zum Thema Proteinfaltung haben wir weitere Informationen für Sie zusammengestellt:

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