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Protein in Spinnengestalt eignet sich möglicherweise als Wirkstoff-Transporter

Schematische Darstellung des Immun-Eiweißes C4BP. (Bild: HZI / Schmelz)

Das Protein C4BP ähnelt in seiner räumlichen Gestalt mit acht "Armen" einer Spinne. Die Struktur des "Spinnenkörpers" haben Forscher vom Braunschweiger Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung (HZI) und der TU Darmstadt jetzt im Detail aufgeklärt. Diese bringt die Wissenschaftler auf ungewöhnliche Ideen: Das Protein eignet sich möglicherweise als Grundgerüst für den Wirkstofftransport. Ihre Ergebnisse veröffentlichen die Forscher in der aktuellen Ausgabe der internationalen Fachzeitschrift "Journal of Molecular Biology".

Das sogenannte Komplementsystem ist Teil der angeborenen Immunabwehr im menschlichen Körper: Über 60 verschiedene Proteine bilden eine der ersten Gegenmaßnahmen gegen eingedrungene Krankheitserreger. Eines davon ist das C4b-bindende Protein, kurz C4BP. Im Blut ist es an der Immunabwehr gegen Bakterien beteiligt. Wie genau ein solcher Eiweißstoff seine Funktion ausübt oder wie er mit anderen Molekülen in Wechselwirkung tritt, das können die Wissenschaftler nur dann genau vorhersagen, wenn sie die räumliche Struktur des Moleküls kennen.

Strukturbiologen untersuchen daher die Substanz in reinster Form mit Röntgengeräten und können dann am Computer den räumlichen Bauplan rekonstruieren. Im Fall des jetzt beschriebenen C4BP fanden sie heraus: Es hat acht "Arme" und ähnelt damit gewissermaßen einer Spinne. Sieben der "Arme" sind als "Alpha-Ketten" identisch, der achte, eine "Beta-Kette" unterscheidet sich von den übrigen.

Der "Spinnenkörper", der diese Seitenketten zusammenhält, wird Oligomerisierungsdomäne genannt. Dessen Aufbau war für die Forscher von besonderem Interesse, denn er gibt die räumliche Anordnung der "Arme" vor.

Die jetzt beschriebene Struktur lässt dafür zwei mögliche Varianten zu. "Von diesen beiden Möglichkeiten ist eine aber wahrscheinlicher, weil sie viel stabiler ist", sagt Thomas Hofmeyer, Doktorand am Institut für Organische Chemie und Biochemie der TU Darmstadt und Erstautor der Publikation.

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