Pflanzenbiochemie

Enzymatischer Mechanismus bei der Apiose-Biosynthese

Ein Forscherteam hat den Mechanismus der Apiose-Biosynthese entschlüsselt und aufgezeigt, wie einzelne Enzyme mehrstufige Prozesse koordinieren können.

© Lunghammer/TU Graz

Um vor Umwelteinflüssen geschützt zu sein, müssen Pflanzen gleichzeitig robust und biegsam sein. Für diese faszinierenden Struktureigenschaften ist die Pflanzenzellwand verantwortlich: Sie hält die Pflanze einerseits in Form, indem sie etwa den osmotischen Druck der Zelle ausgleicht, und schützt sie andererseits vor Pathogenen wie z. B. Bakterien, Viren oder Pilzbefall. Pflanzenzellwände sind größtenteils aus Polymeren und dem Polysaccharid Zellulose zusammengesetzt. Als Verknüpfungsagens haben Polysaccharide die Aufgabe, die langkettigen Polymere zu vernetzen und ein feinmaschiges, molekulares Netzwerk aus Strängen, den sogenannten Fibrillen, zu bilden. Diese sind maßgeblich an der Zugfestigkeit der Pflanze beteiligt. Einer dieser Zuckerbausteine ist das verzweigtkettige Monosaccharid Apiose, abgeleitet vom lateinischen Wort Apium, einer Pflanzengattung, der z.B. Sellerie und Petersilie angehören, welche eine besonders hohe Konzentration des Monosaccharids aufweisen.

„Apiose beschäftigt die Pflanzenbiochemieforschung seit über hundert Jahren, da seine Funktion in der Pflanze bis heute kaum verstanden wurde. Außerdem wusste man bisher nicht über den biochemischen Mechanismus Bescheid, wie die Natur Apiose herstellt“, erklärt Bernd Nidetzky, wissenschaftlicher Leiter des Austrian Centre of Industrial Biotechnology (acib) und Leiter des Institutes für Biotechnologie und Bioprozesstechnik an der Technischen Universität Graz.

Anzeige

Ein Enzym führt vier Prozessschritte durch
Forschende des Austrian Centre of Industrial Biotechnology (acib), der TU Graz und der Universitäten Pavia (Italien) und Barcelona (Spanien) haben entdeckt, wie Apiose von einem einzelnen Enzym namens UAXS (UDP-apiose/UDP-xylose Synthase) hergestellt wird. Erstmals ist es gelungen, den Mechanismus dieses Enzyms zur Gänze zu entschlüsseln. Die für die Enzymforschung bedeutenden Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature Catalysis publiziert.

„Der aus der Kresse (Arabidopsis thaliana) isolierte Katalysator besitzt besondere Eigenschaften: Während die meisten biosynthetischen Prozesse für die Herstellung komplexer Moleküle mehrere Reaktionsschritte benötigen, katalysiert das UAXS-Enzym selektiv vier Reaktionsschritte“, zeigt sich Nidetzky begeistert. Dabei kann das Enzym Kohlenstoffbindungen sowohl spalten als auch gleichzeitig neue Bindungen erstellen. Daraus entsteht aus einem ursprünglich sechsförmigen Zuckermolekül (Hexose) ein strukturell umgebauter Fünffachzucker (Pentose). Das Enzym generiert damit neue Kohlenstoffverbindungen, die der Pflanze in weiterer Folge ihre Festigkeitseigenschaften verleihen. Die Aufklärung des Enzymmechanismus war nicht zuletzt durch eine stark interdisziplinäre Kooperation aus den Bereichen Enzymologie und Biokatalyse, Strukturbiologie und molekularer Modellierung möglich.

Nützlicher Einblick in die Fähigkeiten von Enzymen
Der ungewöhnliche und hochkomplexe Reaktionsverlauf der Apiose-Biosynthese eröffnet den Enzymologen zum einen faszinierende Einblicke in die molekulare Evolution von höheren Pflanzen. Zum anderen gibt er Aufschluss darüber, wie einzelne Enzyme auch mehrstufige Prozesse koordinieren und zu einem Endprodukt führen können. Nidetzky: „Das Verstehen der Biogenese des Kohlenhydrates Apiose in Pflanzen liefert uns obendrein eine wichtige Grundlage für zukünftige industrielle Anwendungen, etwa die Herstellung wertvoller Zuckermoleküle als Basis möglicher Produkte wie Feinchemikalien oder neuartige Biopharmazeutika.“

Originalpublikation:
Savino, S., Borg, A.J.E., Dennig, A. et al. Deciphering the enzymatic mechanism of sugar ring contraction in UDP-apiose biosynthesis. Nat Catal (2019) doi:10.1038/s41929-019-0382-8

Quelle: Austrian Centre of Industrial Biotechnology (acib)

Anzeige

Das könnte Sie auch interessieren

Anzeige
Anzeige
Anzeige
Anzeige
Anzeige
Anzeige
Anzeige