Katalyseforschung

Sauerstoffstabile Hydrogenasen

Einem Forscherteam aus dem Mülheimer Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion und dem MPI für Kohlenforschung ist es gelungen, eine sauerstoffstabile Form von Hydrogenasen herzustellen. Damit könnten diese natürlich vorkommenden Katalysatoren besser gehandhabt und angewendet werden.

Dr. James Birrell und Dr. Patricia Rodríguez Maciá forschen an Hydrogenasen. © MPI CEC

Wasserstoffgas (H2) als geeigneter Energieträger kann aus Wasser hergestellt werden, idealerweise mit erneuerbaren Energiequellen und einem effizienten Reaktionsbeschleuniger (Katalysator), um Wasser in H2 und Sauerstoff (O2) aufzuspalten. Das produzierte H2 kann dann als Brennstoff gespeichert und in einer Brennstoffzelle verbraucht werden, um bei Bedarf Elektrizität zu erzeugen; dabei entsteht nur Wasser als Abfallprodukt. Diese Technologie ist bereits verfügbar und kann hohe Wirkungsgrade erreichen. Leider basieren die benötigten Katalysatoren auf seltenen und teuren Metallen wie Platin.

Die Natur verwendet ebenfalls H2 als Brennstoff. Anstelle der Edelmetalle nutzt sie jedoch lebende Organismen, die Enzyme, als Katalysatoren. Der Katalysator ihrer Wahl für die H2-Umsetzung sind die sogenannten Hydrogenasen. Das aktive Zentrum dieser Enzyme enthält häufig vorkommende, preiswerte Metalle, wie Nickel und/oder Eisen, und kann ebenso effizient arbeiten wie Platin. Hydrogenasen sind jedoch sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff und können nicht an der Luft verwendet werden, was ihre Handhabung erschwert und daher ihre Anwendung in der Technologie einschränkt.

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Sauerstoffstabile Hydrogenasen
Kürzlich hat ein Team aus beiden Mülheimer Max-Planck-Instituten (Mülheim Chemistry Campus) einen Weg gefunden, diese empfindlichen Enzyme vor Sauerstoffschäden zu schützen. Die Behandlung der Hydrogenasen mit starken Oxidationsmitteln in Gegenwart von Sulfid wandelte diese in eine sauerstoffstabile Form um.

Spektroskopische und elektrochemische Methoden wurden verwendet, um den gebildeten sauerstoffstabilen Zustand zu charakterisieren. Das sauerstoffstabile Enzym kann dann an der Luft gelagert und gehandhabt werden. Dies macht es leicht, das Enzym in Brennstoffzellen oder in der elektrolytischen oder photolytischen Wasserspaltung zu verwenden.

Diese Ergebnisse stellen einen wichtigen Schritt für die technologische Verwendung der Hydrogenasen sowie für die Aufklärung des Mechanismus der Sauerstoffinaktivierung dar und liefern auch Hinweise zum Schutz synthetischer molekularer Katalysatoren für die Wasserstoffnutzung und -erzeugung.

Die Arbeit wurde von der Max-Planck-Gesellschaft und dem Exzellenzcluster RESOLV (EXC1069) der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) unterstützt.

Publikation
Patricia Rodríguez-Maciá, Edward J. Reijerse, Maurice van Gastel, Serena DeBeer, Wolfgang Lubitz, Olaf Rüdiger, and James A. Birrell. Sulfide Protects [FeFe] Hydrogenases From O2 J. Am. Chem. Soc. (Just Accepted Manuscript) DOI: 10.1021/jacs.8b04339

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