Abkürzung zur Wasserstoffproduktion

Wasserstoff gilt als vielversprechender Energieträger für eine klimaneutrale Zukunft. Doch die nachhaltige Erzeugung des Gases ist technisch komplex. Hydrogenasen – natürliche Enzyme, die Wasserstoff erzeugen – bieten aufgrund ihrer hohen Effizienz großes Potenzial, sind jedoch bislang kaum industriell einsetzbar. Mit rund 600 Aminosäuren sind diese Enzyme sehr groß, dazu extrem sauerstoffempfindlich. Zudem benötigen sie Elektronen aus umweltfreundlichen Quellen.

Ein zentraler Bestandteil der [FeFe]-Hydrogenasen ist ein eisenhaltiger Co-Faktor, der ähnlich wie ein Platin-Katalysator funktioniert und chemisch synthetisiert werden kann. Als isoliertes Molekül bleibt er jedoch inaktiv – er entfaltet seine volle Wirkung erst in der richtigen Proteinumgebung.

Den Biokatalysator vereinfachen

Ziel der Forschenden war es, diese komplexe Struktur zu vereinfachen. In Mikroalgen werden Hydrogenasen mit Elektronen aus der Fotosynthese gespeist – über das kleine Protein Ferredoxin, das direkt mit der Elektronentransportkette verbunden ist.

„Wir haben uns die biologisch verrückte Frage gestellt, ob man das Ganze nicht abkürzen und das Ferredoxin Wasserstoff bilden lassen kann“, erläutert Vera Engelbrecht, eine der beiden Erstautorinnen der Studie. Tatsächlich gelang es dem Forschungsteam, Ferredoxine zu identifizieren, die in Kombination mit dem Hydrogenase-Co-Faktor Wasserstoff produzieren konnten.

„Allerdings mussten wir die biologischen Synthesewege überlisten“, ergänzt Yiting She, ebenfalls Erstautorin. „Nur ganz bestimmte Ferredoxine konnten mit dem Co-Faktor zusammenarbeiten. Dies herauszufinden war ein langer, aber auch sehr spannender Weg.“

Erfolgreiches Zusammenspiel von Protein und Katalysator

Dass der neu entwickelte Biohybrid so hohe Aktivität zeigte, überraschte selbst das Forschungsteam. „Wir wissen, dass die Zusammenarbeit von Protein und Co-Faktor in natürlichen [FeFe]-Hydrogenasen fein abgestimmt ist“, erklärt Prof. Dr. Thomas Happe, unter dessen Leitung das Projekt durchgeführt wurde.

In enger Zusammenarbeit mit den Forschenden der Universität Potsdam wurden die Eigenschaften des Biohybrids spektroskopisch und mittels quantenmechanischer Berechnungen untersucht. „Es scheint, dass das Ferredoxin-Protein eine chemisch günstige Umgebung für den Katalysator der Hydrogenase bereitstellt“, so Happe.

Ein Knackpunkt war der Austausch des natürlichen Co-Faktors im Ferredoxin durch den Hydrogenase-Co-Faktor – ein Schritt, der nur über komplexe Synthesewege möglich ist. Trotzdem gelingt es dem modifizierten Protein weiterhin, Elektronen aus fotosynthetischen Prozessen zu übernehmen.

„Trotzdem kann das neue Protein noch Elektronen von Fotosynthesekomponenten erhalten“, freut sich Yiting She.

Damit zeigt die Studie erstmals die Machbarkeit eines miniaturisierten, künstlichen Metalloenzyms, das natürliche lichtgetriebene Hydrogenasen funktional nachahmt – mit weniger Komponenten und auf kompakterer molekularer Basis. Ein kleiner, aber vielversprechender Schritt für die grüne Wasserstoffproduktion.

Originalpublikation:
She, Y., Engelbrecht, V., et al. (2025). Hydrogen producing catalysts based on Ferredoxin scaffolds. Advanced Science. DOI:10.1002/advs.202501897

Quelle: Ruhr-Universität Bochum