Hitze liebende Bakterien

Auf der Suche nach hochstabilen [FeFe]-Hydrogenasen nahm das Team Hitze liebende Bakterien unter die Lupe. Mithilfe von Bioinformatik-Tools fanden die Forschenden das thermophile Bakterium Thermosediminibacter oceani, das bei Temperaturen um 70 °C gedeiht und eine potenziell interessante [FeFe]-Hydrogenase besitzt.

Nach erfolgreicher Isolierung dieser neu entdeckten [FeFe]-Hydrogenase beobachteten die Forschenden deren gute Thermostabilität und aber vor allem eine beispiellose Sauerstoffstabilität – das Enzym überlebt sogar mehrere Tage an der Luft. „Es ist so aufregend, diese hohe Stabilität zu sehen“, sagt Subhasri Ghosh, die Erstautorin der Studie.

Erkenntnisse auf andere Enzyme übertragen

Mithilfe von Messungen der Wasserstoffproduktion, Spektroskopie, ortsspezifischer Mutagenese und auf maschinellem Lernen basierender Strukturvorhersage sowie Molekulardynamik-Computersimulationen gewannen die Forschenden detaillierte Einblicke in den Sauerstoffschutzmechanismus. Sie fanden heraus, dass eine zusätzliche schwefelhaltige Aminosäure in der Nähe des katalytischen Zentrums für die Sauerstoffstabilität entscheidend ist.

„Zusätzlich beeinflusst ein Cluster von hydrophoben Aminosäuren die Proteindynamik und hilft, die Sauerstoffresistenz zu regulieren“, sagt Prof. Dr. Lars Schäfer aus der Theoretischen Chemie. „Wir sind zuversichtlich, dass einige dieser Erkenntnisse auf andere [FeFe]-Hydrogenasen übertragen werden können und möglicherweise dazu beitragen, sauerstoffstabilere [FeFe]-Hydrogenasen zu entwickeln“, schließt Prof. Dr. Thomas Happe von der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum, der die Studie leitete.

Originalpublikation:
Ghosh, S., et al. (2025). Protein dynamics affect O₂-stability of group B [FeFe]-hydrogenase from Thermosediminibacter oceani. Journal of the American Chemical Society. DOI: 10.1021/jacs.4c18483

Quelle: Ruhr-Universität Bochum