
Wie sich Proteine durch Wärme steuern lassen
Neue modulare Designstrategie ermöglicht temperaturgesteuerte Proteinschalter. Zelluläre Funktionen lassen sich präzise und nicht-invasiv regulieren.

Neue modulare Designstrategie ermöglicht temperaturgesteuerte Proteinschalter. Zelluläre Funktionen lassen sich präzise und nicht-invasiv regulieren.

Ein Forschungsteam untersucht, wie flexible Proteine in Zellen stabilisiert werden und warum dieses Wissen wichtig für das Verständnis von Krankheiten und neue Therapiestrategien ist.

Elektronenmikroskopie und biochemische...
Was passiert, wenn Proteine im Körper falsch gefaltet werden? Forschende haben mit Elektronenmikroskopie und biochemische Analysen einen wichtigen Mechanismus in Zellen entschlüsselt, der bei der richtigen Faltung hilft – mit Bedeutung für viele Krankheiten.

Biomarker mit Massenspektrometrie...
Ein Forschungsteam der Universität zu Köln hat einen neuartigen Ansatz entwickelt, um anhand von Blutproben vorherzusagen, wie schnell eine Nierenerkrankung fortschreiten wird. Die Forschenden entdeckten 29 Proteine, die mit der Abnahme der Nierenfunktion zusammenhängen.

Forschende am Max-Planck-Institut entwickeln mit SNAP-tag2 ein verbessertes System zur Proteinmarkierung. Es bietet schnellere Reaktionskinetik, intensivere Fluoreszenz und ist kompatibel mit STED-Mikroskopie.

Zwei Studien aus Jülich beleuchten Strukturveränderungen des Proteins DISC1, das bei der Entstehung chronischer psychischer Erkrankungen wie Schizophrenie eine zentrale Rolle spielt und zeigen neuen Therapieansatz auf.

"Todesrezeptor“ CD95 und seine Rolle bei...
Ein Team der Universitätsmedizin Magdeburg hat grundlegende Erkenntnisse zum programmierten Zelltod erarbeitet. Im Zentrum der Untersuchung steht der sogenannte „Todesrezeptor“ CD95 und seine zentrale Rolle in der Regulation von Zellüberleben und -sterben. Die Zusammensetzung des Nekrosoms wurde erstmals per Massenspektrometrie im Detail analysiert.

Effizienteres Protein-Spleißen
Warum treten bei einer speziellen Variante von „Proteinklebern“, den gespaltenen Inteinen, Probleme auf, die ihre Einsatzmöglichkeiten zur Herstellung von Proteinen stark einschränken? Ein Team der Universität Münster hat diese Frage jetzt beantwortet.

Neuer Goldstandard für die IRES-Forschung
Ein neuer "Werkzeugkasten" zur Charakterisierung zellulärer IRESes (Internal Ribosomal Entry Sites) soll die Translation erforschen und könnte für die synthetische Biologie sowie mRNA-Therapeutika relevant sein.
Proteinprofil und genetische Veränderungen...
Das Multiple Myelom, eine der häufigsten Krebserkrankungen der Immunzellen des Knochenmarks, gilt als unheilbar. Um schneller und zielgerichteter eingreifen zu können, haben zahlreiche Forschende die Erkrankung umfassend molekular untersucht. Das Team zeigt auf, wie sich Veränderungen im Erbgut auf das Protein-Profil der Tumorzellen auswirken. Für das Erstellen der Proteinprofile waren massenspektrometrische Methoden essentiell.

Ein internationales Forschungsteam um Prof. Dr. Ute Hellmich von der Friedrich-Schiller-Universität Jena hat einen großen, ungeordneten Bereich des Rezeptorkanal-Proteins TRPV untersucht und zeigt einen Zusammenhang zwischen dem ungeordneten Strukturbereich und Proteinfunktion auf.

Proteomstudie mittels Massenspektrometrie

Wie präzise kann man die Bewegung von Biomolekülen mithilfe von Licht vermessen? Diese Frage wurde in einer internationalen vergleichenden Blindstudie beantwortet. 19 Laboratorien haben die dynamischen Abstandsänderungen in Proteinen gemessen und ihre Genauigkeit mit den Ergebnissen der anderen Forschungsgruppen verglichen.
Ein Verfahren, um verschiedene Körperflüssigkeiten auseinanderzuhalten, haben Forschende der Ruhr-Universität Bochum (RUB) in Zusammenarbeit mit den Landeskriminalämtern in NRW und Bayern entwickelt.

Forschende der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg und des European Molecular Biology Laboratory in Hamburg haben eine Methode zur Untersuchung von Proteinen erarbeitet: Sie haben ein KI-gestütztes Verfahren zur Analyse von Daten der Kryo-Elektronenmikroskopie entwickelt.

Proteine im Laufe der Evolution
Forschende des Max-Planck-Instituts für evolutionäre Anthropologie in Leipzig und des Karolinska Institutet in Schweden haben ein Protein untersucht, das am Schutz gegen oxidativen Stress beteiligt ist.

Ein Forschungsteam hat die Molekülstruktur von Neurofibromin mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie mit hoher Auflösung untersucht und molekulare Konformationen bestimmt.

In einem Bioinformatik-Projekt soll mit einer automatisierten Reanalyse mehr aus den Informationen in internationalen Datenbanken herausgeholt werden.
Ulmer Forschende haben herausgefunden, dass das körpereigene Protein Alpha 1 Antitrypsin das Coronavirus hemmen kann: Dieses Protein wirkt antiviral, indem es ein bestimmtes zelluläres Enzym hemmt, das wiederum für die Aktivierung des viralen Spikeproteins von SARS-CoV-2 entscheidend ist.

Proteinanalytik und Zellbiologie
Ein Wissenschaftlerteam um Dietmar Krautwurst vom Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München hat Adresscodes in Geruchsrezeptorproteinen identifiziert. Die Erkenntnisse könnten dazu beitragen, neuartige Testsysteme zu entwickeln.