Wenn Bodenbakterien aufräumen

Viele aromatische Verbindungen wie Phenole, Cresole oder Styrole belasten die Umwelt. Sie sind giftig für Organismen und reichern sich durch industrielle Prozesse in Ökosystemen an. Doch die Natur hat ihre eigenen Saubermänner: Bodenbakterien.

Eines davon ist Rhodococcus opacus 1CP. Das Team der Arbeitsgruppe Mikrobielle Biotechnologie an der Ruhr-Universität Bochum unter Leitung von Prof. Dr. Dirk Tischler hat das Genom dieses winzigen Helfers genau unter die Lupe genommen. Was sie fanden, sind viele mögliche Stoffwechselwege, die das Bakterium unter unterschiedlichsten Umweltbedingungen nutzt – immer mit demselben Ziel: aufräumen und Energie gewinnen.

Genom voller Möglichkeiten

„Unser ‚Haustier‘ Rhodococcus opacus 1CP zeichnet sich durch ein besonders großes Genom aus, in dem es eine Vielzahl zum Teil auch redundanter Enzyme kodiert“, erklärt Dirk Tischler. Diese Enzyme setzen Substrate um und arbeiten häufig in einer bestimmten Reihenfolge, sodass ein kompletter Stoffwechselweg entsteht. Gibt man dem Bakterium zum Beispiel Styrol, wird die Verbindung aktiviert, verstoffwechselt und am Ende zu CO₂ abgebaut.

„Im Zuge der Verstoffwechselung hat das Bakterium Energie gewonnen und für uns die Umwelt gereinigt: ein zentrales Leitbild der Umweltbiotechnologie“, so Tischler. „Das Wissen um diese Prozesse ist für uns sehr wichtig, weil es uns nicht nur hilft zu verstehen, wie man Schadstoffe aus der Umwelt entfernt, sondern auch wie man Ökosysteme dabei unterstützen kann, dies quasi in Eigenleistung zu schaffen.“

Die Redundanzen im Genom sind dabei ein Vorteil. Verschiedene Enzyme derselben Klasse werden abhängig von Sauerstoff, Temperatur oder Nährstoffverfügbarkeit gebildet. So kann das Bakterium flexibel auf Umweltveränderungen reagieren – eine Fähigkeit, die angesichts des Klimawandels lebenswichtig ist.

Neue Wege entstehen, wenn alte blockiert werden

Um herauszufinden, welche Enzyme wann zum Abbau von Aromaten beitragen, analysierte das Team das Genom von Rhodococcus opacus 1CP. „Wir konnten zeigen, dass, wenn man bestimmte Enzyme ausschaltet, andere einspringen und so sogar neue Stoffwechselwege genutzt werden“, berichtet Tischler.

Ein Beispiel sind Phenol und Cresol: Drei Enzyme aktivieren normalerweise diese Substrate und bilden Brenzkatechine. Werden sie deaktiviert, treten andere Enzyme in Aktion und schaffen alternative Routen für den Abbau aromatischer Verbindungen.

„Hier können wir noch viel lernen“, freut sich Dirk Tischler.

Quelle: Ruhr Universität Bochum