Strukturveränderungen von Enzymen untersucht

Wie Sauerstoff das Herzstück wichtiger Enzyme zerstört

Bestimmte Enzyme, wie die Wasserstoff produzierenden Hydrogenasen, sind in Anwesenheit von Sauerstoff instabil. Wie sich die Struktur einer Hydrogenase durch Inkubation mit Sauerstoff verändert, haben Forschende der Ruhr-Universität Bochum (RUB) genau untersucht.

Hydrogenasen sind sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff, daher müssen die Experimente mit ihnen in einer abgeschotteten Umgebung stattfinden. © RUB, Marquard

Für die Experimente arbeiteten drei Gruppen der RUB zusammen: Aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie waren Dr. Julian Esselborn – heute an der University of California, San Diego –, Prof. Dr. Thomas Happe und Dr. Leonie Kertess beteiligt. Das Team kooperierte mit Prof. Dr. Eckhard Hofmann aus der Arbeitsgruppe Röntgenstrukturanalyse an Proteinen und Dr. Ulf-Peter Apfel vom Lehrstuhl Anorganische Chemie I. Über die Forschungsergebnisse berichten die Wissenschaftler im Journal of the American Chemical Society, kurz JACS, online veröffentlicht am 14. Oktober 2019. Die interdisziplinäre Kooperation an der Schnittstelle von Biologie, Chemie und Physik war eingebettet in das Exzellenzcluster Ruhr Explores Solvation, kurz Resolv, und das Graduiertenkolleg Microbial Substrate Conversion, kurz Micon.

Strukturveränderungen durch Sauerstoff
Die Wissenschaftler untersuchten eine Hydrogenase aus dem Bakterium Clostridium pasteurianum. Das Besondere an dieser Klasse von Enzymen ist ihre Struktur aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen. Der sogenannte Kofaktor bildet das Herzstück des Proteins, an dem die eigentliche Wasserstoffproduktion erfolgt.

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Mehrere Proben des Enzyms lagerten die Forscher unterschiedlich lang mit Sauerstoff. Anschließend untersuchten sie mittels Röntgenstrukturanalyse, wie sich die dreidimensionale Struktur der Proteine verändert hatte. „Diese Methode ist sehr aufwendig und kompliziert, half uns aber, den zerstörerischen Prozess auf atomarer Ebene verfolgen zu können“, sagt Julian Esselborn.

Durch die Inkubation mit Sauerstoff veränderten sich nur einzelne Atome des Enzyms, nämlich bestimmte Eisenatome des Kofaktors. Das führte nach und nach zum Zerfall des gesamten aktiven Zentrums. Durch das Verständnis, welche Eisenatome besonders betroffen sind, hoffen die Forscherinnen und Forscher, biotechnologisch interessante Proteine künftig besser gegen Sauerstoff schützen zu können.

Förderung
Die Arbeiten wurden maßgeblich unterstützt von der Deutschen Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC-2033, Projektnummer 390677874) und des Graduiertenkollegs GRK 2341 Microbial Substrate Conversion (Micon).

Originalpublikation:
Julian Esselborn, Leonie Kertess, Ulf-Peter Apfel, Eckhard Hofmann, Thomas Happe: Loss of specific active-site iron atoms in oxygen-exposed [FeFe]-hydrogenase determined by detailed X‑ray structure analyses, in: Journal of the American Chemical Society, 2019, DOI: 10.1021/jacs.9b07808

Quelle: Ruhr-Universität Bochum

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