Infrarotspektroskopie
Verborgene Proteinstrukturen sichtbar machen
Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Konstanz haben einen spektroskopischen Ansatz zur Untersuchung von bisher schwer zugänglichen Proteinstrukturen entwickelt.
Forschungsorientierte Lehre und interdisziplinäre Kooperationen zahlen sich aus: Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Konstanz entwickelten einen spektroskopischen Ansatz zur Untersuchung von bisher schwer zugänglichen Proteinstrukturen. Im Digitalmagazin der Universität Konstanz „campus.kn“ wird über die neue Herangehensweise und ihre Entwicklung an der Schnittstelle zwischen Biologie und Chemie berichtet.
Mit Hilfe der Infrarotspektroskopie machten Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Konstanz die Wechselwirkung zwischen dem Protein p53, einem sogenannten Tumorsuppressor, der den Zellzyklus kontrolliert, und Poly(ADP-Ribose) und Desoxyribonukleinsäure (DNA) auf molekularer Ebene sichtbar. Das nukleinsäure-ähnliche Biopolymer Poly(ADP-Ribose) dient als Signalüberträger in der Zelle und steht in engem Zusammenhang mit der Regulierung von Proteinaktivität. Somit können Aussagen über molekulare Reaktionen bei Zellstress, wie beispielsweise Schäden an der DNA, die eine potenzielle Tumorgefahr darstellen, getroffen werden.
Zum einen ist die Grundlagenforschung zu den Vorgängen bei DNA-Schäden für das Verständnis von Krebsentstehung und Alterung entscheidend. Zum anderen tragen die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler mit dieser innovativen Herangehensweise zur Weiterentwicklung der Forschung in ihrem Feld bei. Die Studie wurde in der aktuellen Ausgabe der wissenschaftlichen Zeitschrift Nucleic Acids Research der Oxford University Press veröffentlicht.
Auch über die Entstehung des Projektes durch interdisziplinäre Vernetzung, insbesondere der Nachwuchswissenschaftlerinnen und -wissenschaftler ist in dem Universitätsmagazin zu lesen: www.campus.uni-konstanz.de/wissenschaft/verborgene-proteinstrukturen-sichtbar-machen
Originalpublikation:
Annika Krüger, Anna Stier, Arthur Fischbach, Alexander Bürkle, Karin Hauser, Aswin Mangerich, Interactions of p53 with poly(ADP-ribose) and DNA induce distinct changes in protein structure as revealed by ATR-FTIR spectroscopy, Nucleic Acids Research, 2019, 47:9, 4843–4858; https://doi.org/10.1093/nar/gkz175
Quelle: Universität Konstanz













